Cisteina y cistina precursores del glutation

Entendiendo sobre cisteina, cistina y proteínas se suero de leche nativas

 

Muchos productos de proteína de suero de leche en el mercado se hacen promoción sobre su habilidad en la producción del glutatión en el cuerpo. Esta es una área de crecimiento en el interés de las personas debido a los estudios clínicos que han demostrado la importancia de el glutatión como maestro antioxidante del cuerpo y principal defensor contra las enfermedades y el proceso de envejecimiento.Debido a que el aminoacido cisteina es el factor critico que limita la habilidad del cuerpo para producri glutation, su disponibilidad en las proteinas de suero de leche se ha vuelto una area comparacion entre muchas marcas, pero hay que tener cuidado con esto. Este articulo fue escrito con la intencion de ayudarte a comprender y eliminar la confusion acerca de las dos formas de cisteina y como se relaciona con la calidad y actividad biologica de las proteinas de suero de leche.Proteinas nativas.Una proteina nativa es una proteina que esta en su estado original, que tiene su estructura natural. No ha sido alterada por el calor, quimicos, accion de enzimas u otros procesos.Asi, es imperativo el comprender que una proteina nativa entrega la funcion biologica ideal para lo cual fue diseñada por la naturaleza. Respecto a la proteina de suero de leche, una proteina de suero de leche nativa o no desnaturalizada, representa la forma exacta de la proteina que fue destinada a alimentar a un mamifero recien nacido de la leche de su madre. Immunocal es una proteina de suero de leche nativa o no desnaturalizada.Aminoacidos.

Los aminoacidos son criticos para la vida, y tienen una variedad enorme de roles en el metabolismo. Una de sus mas importantes funciones es servir como bloques de construccion de proteinas. Todas las proteinas de todas las especies, desde las bacterias hasta los humanos, estan construidas del mismo conjunto de 22 aminoacidos.

Una proteina esta formada de subunidades de aminoacidos enlaados juntos en una cadena. La union entre los dos aminoacidos es llamada un enlace peptido y la cadena de aminoacidos es llamada un peptido (20 aminoacidos o menos), o un polipeptido (mas de 20 aminoacidos).

Estructura de proteinas.

Cada proteina consiste de una o mas cadenas unicas de polipeptidos. Estas cadenas se someten a un proceso de plegamiento el cual resulta en una configuracion que sea la mas estable para su estructura quimica en particular y el ambiente. El arreglo 3D final es llamado la conformacion de la proteina y tipicamente asume apariencia globular. Comprender esto es muy complejo, los cientifocs describen 4 niveles de como las cadenas de peptidos y aminoacidos se ordenan asi mismas: primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.

La estructura primaria se refiere a una secuencia linear de aminoacidos que forman una cadena de polipeptidos. Esta secuencia esta determinada por el codigo genetico. El enlace entre dos aminoacidos (un enlace peptido) esta formado por la eliminacion de la molecula de agua de 2 diferentes aminoacidos, formando un dipeptido. La secuencia de aminoacidos determina la forma en que la proteina se desdobla a su estructur final, o conformacion.

La estructura secundaria se refiere a la formacion de un patron regular de vueltas o torceduras en la cadena polipeptida. Este patron es debido a enlaces de hidrogeno formados entre los atomos del centro del aminoacido.

La estructura terciaria se refiere a una estructura globular de 3 dimensiones formada por el desdoblamiento de estas cadenas de polipeptidos. Esto resulta tipicamente en una estructura globular compacta. El desdoblamiento de la cadena de polipeptidos es estabilizada por varias torceduras, y por interacciones no covalentes. Estas incluyen:

– Enlaces de hidrogeno cuando un atomo de hidrogeno es compartido por otros 2 atomos.
– Interacciones electrostaticas que ocurren entre entre cadenas laterales de aminoacidos cargados
– Interacciones hidrofobicas/hidrofilicas: Durante el proceso de desdoblamiento, los aminoacidos con una cadena lateral polar (soluble en agua) son comunmente encontradas en la superficie de la molecula mientras los aminoacidos con una cadena lateral no polar (insoluble en agua) son enterradas en el interior. Esto afecta la solubilidad en agua de la proteina.

La estructura cuaternaria se refiere a el hecho de que algunas proteinas contienen mas de una cadena polipeptida, agregando un nivel adicional a la organizacion estructural.

Cistina vs. Cisteina

Enlaces covalentes pueden tambien contribuir a la estabilidad de la estructura desdoblada. El aminoacido cisteina es unico en el hecho de que tiene un azufre de hidrogeno como parte de su cadena lateral. Asi, en ciertos puntos donde dos cisteinas se alinean en un proceso de desdoblamiento, un enlace de disulfuro puede formarse. Esta molecula formada por dos cisteinas enlazadas es llamada Cistina.

 

 

Asi, la Cisteina puede ser encontrada en ambas formas dentro de la naturaleza en proteinas de suero nativas. Debido a que cada proteina se desdobla en una conformacion unica y especifica basada en el codigo genetico, una proporcion especifica de cisteina y cistina es representativa de una proteina no alterada de suero nativa.

El cuerpo humano es capaz de utilizar ambas formas de cisteina para la produccion de glutation, asi que lo importante alimentar al cuerpo con esta proporcion como lo prescribe la naturaleza.

Cisteina es la forma preferida para la sintesis de glutation en los linfocitos y las neuronas. Mientras la cistina es la forma preferida en la sistesis de glutation por los macrofagos y los astrocitos.

Proteinas desnaturalizadas.

Las proteinas pueden desnaturalizarse o desdoblarse, asi que su estructura es alterada o dañada, pero su cadena peptida primaria permanece intacta. Muchas de las interacciones que estabilizan la conformacion de la proteina son relativamente debiles y son muy sensibles a varios factores incluyendo la alta temperatura, alto y bajo pH, fuerza ionica alta, solventes organicos, etc. Las proteinas varian mucho en el grado de su sensibilidad a estos factores.

La desnaturalizacion esun proceso en el cual una proteina o acidos nucleicos pierden su estructura por la aplicacion de estres al calentar o algun compuesto externo. La proteina es forzada a literalmente desdoblarse.

Debido a que la estructura nativa de una proteina determina su funcion biologica, la proteina no puede desempeñar su funcion original cuando ha sido desnaturalizada.

Las cadenas peptidas de aminoacidos permanecen intactas, sin embargo, la proteina desnaturalizada ha perdido ahora su forma nativa, y ahora se reasociara a si misma en estructuras al azar no nativas.

Como parte de este proceso, grupos de sulfuros en la cisteina son faciles victimas de la oxidacion para formar enlaces disulfuros creando cistinas adicionales que no estan presentes en la forma nativa.

Esto baja dramaticamente la disponibilidad de la cisteina nativa. Como resultado, la proteina de suero nativa original ha cambiado su proporcion de cisteina a cistina dentro de la estructura de la proteina desnaturalizada.

A pesar de que el cuerpo puede utilizar la cisteina, es mucho mas grnde y menos soluble en agua haciendola mas dificil de utilizar que su forma nativa.

Asi, para proveer el cuerpo de niveles adecuados de cisteina para linfocitos y neuronas, los macrofagos y astrocitos deben reducir la cistina en cisteina. Esto requiere un proceso de muchos pasos y decrementa la eficiencia en la produccion optima de glutation.

Conclusion

El diseño y la estructura natural de la proteina de suero nativa debe permanecer intacta para poder hacer correctamente la funcion biologica. Sin embargo, la estructura nativa es fragil y requiere de mucho cuidado para preservar su integridad biologica y estructural.

La ultrapasteurizacion a altas temperaturas usados en la produccion de proteinas de suero asi como en la produccion de la leche daña severamente esta estructura, y desnaturaliza las proteinas nativas disminuyendo la disponibilidad de la cisteina.

Asi para poder alcanzar el espectro completo de la funcion biologica de la proteina diseñada por la naturaleza, la proteina de suero debe ser consumida en su forma nativa, sin alteraciones.

Por la investigaciones y estudios (en el mundo) que muestra Immunocal se reconoce como la mejor proteína de suero nativa no desnaturalizada en el mercado ya que le dará a tu cuerpo la proporción adecuada de cisteína y cistina para una producción máxima de glutatión. Más información de la cisteína y la proteina del suero desnaturalizado tema en www.cisteinabioactiva.com

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